Bei einer allosterischen Hemmung bindet ein Molekül an eine allosterische Stelle eines Enzyms und verändert dadurch die Konformation des Enzyms, was zu einer Verringerung der Enzymaktivität führt. Bei einer allosterischen Aktivierung bindet ein Molekül ebenfalls an eine allosterische Stelle des Enzyms, jedoch führt dies zu einer Veränderung der Konformation, die die Enzymaktivität erhöht. In beiden Fällen wird die Enzymaktivität durch die Bindung eines Moleküls an eine allosterische Stelle reguliert, jedoch mit entgegengesetzten Auswirkungen auf die Aktivität des Enzyms. **

Ja, bei der allosterischen Hemmung ändert sich die Vmax. Allosterische Hemmstoffe binden an eine andere Stelle des Enzyms als das Substrat und verändern dadurch die Konformation des Enzyms. Dies führt zu einer Verringerung der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) des Enzyms. **

Bei einer nichtkompetitiven Hemmung bindet das Hemmungsmolekül an eine andere Stelle des Enzyms als das Substrat und verändert dadurch die Konformation des Enzyms, was zu einer verringerten Enzymaktivität führt. Bei einer allosterischen Hemmung bindet das Hemmungsmolekül an eine allosterische Stelle des Enzyms und verändert dadurch die Konformation des Enzyms, was ebenfalls zu einer verringerten Enzymaktivität führt. Der Unterschied besteht darin, dass bei der nichtkompetitiven Hemmung die Hemmung unabhängig von der Substratkonzentration ist, während bei der allosterischen Hemmung die Hemmung von der Substratkonzentration abhängig sein kann. **

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